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Microbiologie
Les bêta-lactamases à spectre étendu (ESBL ou BLSE) sont des enzymes qui confèrent une résistance à une vaste gamme de bêta-lactamines, dont les agents à spectre étendu récemment mis au point comme les uréidopénicillines, les indanylpénicillines et les céphalosporines de troisième et de quatrième génération. La résistance d'Escherichia coli et des espèces du genre Klebsiella aux céphalosporines est habituellement due à un des deux mécanismes de résistance connus, une ESBL de classe A («ESBL classique») ou une ESBL de classe C («AmpC»). Normalement, les ESBL de classe A se forment grâce à un plasmide de résistance, alors que les ESBL de classe C sont habituellement d'origine chromosomique, bien que de nombreuses exceptions à cette règle aient été signalées. Il existe actuellement plusieurs types différents de ESBL codées par des plasmides dont font partie les groupes TEM, SHV, OXA, PSE.
La distinction entre ces enzymes est due à des mutations génétiques. En effet, de petits changements peuvent avoir lieu au niveau de certains nucléotides et entraîner la modification d'acides aminés situés au niveau de la partie active de l'enzyme, aboutissant à l'hydrolyse de certains antibiotiques et par conséquent à la résistance des bactéries porteuses de ESBL. En Europe occidentale, les ESBL véhiculées par des plasmides sont principalement des TEM et des SHV.

Dernière modification le
02.04.2007
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